Figura 14.3 · Molecula de hemoglobină și gruparea hem

Fig. 14.3. Molecula de hemoglobină și gruparea hem

Sângele (Biologie Barron's, p. 323)

Figura din aplicație diferă de cea din manual în câteva privințe, fără să schimbe ce arată:

Lanțurile. Manualul pune o singură etichetă „Lanț α” și una „Lanț β”, deși textul spune că molecula are câte două lanțuri de fiecare fel. Aici toate patru sunt desenate distinct și notate α 1, α 2, β 1 și β 2, iar gruparea hem este mărită într-un panou separat, în locul săgeții din manual.
Formula hemului este desenată în alt stil, dar este aceeași moleculă: patru unități cu azot legate într-un inel, fierul prins în mijloc de cei patru atomi de azot și aceleași grupări laterale, în aceeași ordine (patru $\ce{CH3}$ , două $\ce{CH=CH2}$ și două lanțuri terminate cu o grupare carboxil). Manualul scrie grupările carboxil ionizate, $\ce{COO^-}$ , iar aici ele apar neionizate, $\ce{COOH}$ . Liniile punctate dintre fier și doi dintre atomii de azot sunt o convenție de desen pentru legăturile coordinative; manualul desenează toate cele patru legături la fel.
Fierul. În text, manualul vorbește despre „atomul de fier” și „ionul de fier” din hem, fără să precizeze sarcina. Noi l-am notat $\ce{Fe^2+}$ , pentru că fierul din hemoglobina care transportă oxigenul este bivalent; fierul trivalent, $\ce{Fe^3+}$ , nu mai poate lega oxigenul. Această precizare nu vine din manual.

Figura arată molecula de hemoglobină din globulele roșii (Figura 14.2), în două grade de detaliu. Panoul (a) desenează molecula întreagă, ca un ghem de panglici încolăcite, printre care sunt prinse niște discuri plate. Panoul (b) ia unul dintre aceste discuri și îl desfășoară ca formulă structurală: gruparea hem.

Cele patru lanțuri polipeptidice

Cea mai mare parte a moleculei este formată din patru lanțuri polipeptidice, fiecare desenat ca o panglică lungă, răsucită și pliată. Două dintre ele se numesc lanțuri alfa (notate α 1 și α 2 în figură), iar celelalte două, lanțuri beta (notate β 1 și β 2). Fiecare lanț este alcătuit din aproximativ 150 de molecule de aminoacizi. Hemoglobina este un pigment de culoare roșie, iar rolul întregii molecule este să lege oxigenul.

Gruparea hem și atomul de fier

De fiecare dintre cele patru lanțuri este atașată câte o grupare hem, desenată în ghem ca un disc plat prins între panglici, cu un bob mic în mijloc, acolo unde stă fierul, notat $\ce{Fe^2+}$ . În panoul (b), una dintre ele este desfăcută: un inel mare, format din patru unități legate între ele, ai căror atomi de azot ( $\ce{N}$ ) se orientează spre mijloc și țin acolo un singur atom de fier, marcat $\ce{Fe}$ . Două dintre legăturile fierului cu atomii de azot sunt desenate punctat. Pe marginile inelului atârnă grupările laterale: patru $\ce{CH3}$ , două $\ce{CH=CH2}$ și două lanțuri de câte două $\ce{CH2}$ , care se termină cu $\ce{COOH}$ .

Unde se leagă oxigenul

Moleculele de oxigen se leagă slab de ionul de fier din porțiunea hem, formând oxihemoglobina. Deoarece o moleculă de hemoglobină are patru grupări hem, ea poate transporta patru molecule de oxigen. La nivel pulmonar, fluxul oxigenului spre globulele roșii se face prin difuziune.

Ce se mai leagă la acest nivel

Hemoglobina transportă și o cantitate mică de dioxid de carbon, iar combinația se numește carbaminohemoglobină. Cea mai mare parte a $\ce{CO2}$ este însă transportată sub forma ionilor de bicarbonat (Figura 17.8).
Monoxidul de carbon este un gaz toxic. Moleculele lui se combină rapid cu ionii de fier ai hemoglobinei și se leagă puternic de moleculă. Ocupând, printr-o legătură mai puternică decât cea cu oxigenul, chiar spațiul rezervat acestuia, ele reduc cantitatea de oxigen transportată și pot cauza moarte prin lipsă de oxigen.

Ce se întâmplă cu molecula la sfârșit

După aproximativ 120 de zile, globulele roșii îmbătrânite sunt înghițite și distruse de celulele fagocitare (macrofage) în splină, ficat și măduva osoasă. Lanțurile polipeptidice sunt desfăcute pentru a elibera aminoacizii, fierul este adus în măduva osoasă pentru noi sinteze de hemoglobină, iar restul hemului se degradează în biliverdină, apoi în bilirubină și în final în urobilinogen.